Protein ScienceSCIE
国际简称：PROTEIN SCI 中文名称：蛋白质科学Protein Science杂志是一本生物-生化与分子生物学应用杂志。是一本国际优秀学术杂志，由Wiley-Blackwell出版，该期刊创刊于1992年，出版周期为Monthly，始终保持着高质量和高水平的学术内容。在中科院分区表2023年12月升级版中，被归类为大类学科分区3区，显示出其优秀的学术水平和影响力。
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ISSN：0961-8368
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出版地区：UNITED STATES
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出版周期：Monthly
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E-ISSN：1469-896X
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创刊时间：1992
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出版语言：English
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是否OA：未开放
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预计审稿时间： 约1.0个月
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影响因子：4.5
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是否预警：否
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研究方向：生物,生化与分子生物学
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年发文量：281
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研究类文章占比：96.09%
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Gold OA文章占比：47.07%
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H-index：161
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出版国人文章占比：0.05
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开源占比：0.2907
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文章自引率：0.0125
杂志简介
《蛋白质科学》是蛋白质学会的旗舰期刊，是发表有关蛋白质分子所有科学方面的原创报告的国际论坛。该期刊发表来自世界各地的顶尖科学家的论文，报告对蛋白质理解最广泛意义上的进展。《蛋白质科学》旨在通过跨越既定的学科界限并专注于“以蛋白质为中心”的科学来统一这一领域。
该期刊涵盖蛋白质的结构、功能和生化意义、它们在分子和细胞生物学、遗传学和进化中的作用以及它们的调节和作用机制。
值得一提的是，Protein Science已成功入选 SCIE（科学引文索引扩展板） 等国际知名数据库，这进一步彰显了其作为国际优秀期刊的卓越地位和广泛影响力。自创刊以来，该杂志一直保持着Monthly的出版周期，以高质量、高水平的学术内容著称。在JCR（Journal Citation Reports）分区等级中，该期刊荣获Q1评级。此外，其CiteScore指数达到12.4，该期刊2023年的影响因子达到4.5，再次验证了其优秀学术水平。
Protein Science是一本未开放获取期刊，但其高质量的学术内容和广泛的影响力使其成为了生物学-BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY研究领域不可或缺的重要刊物。无论是对于学者、研究人员还是学术界来说，该期刊都是一份不可或缺的重要资源。
期刊指数
中科院SCI分区
CiteScore指数
自引率
发文量
中科院SCI分区是中国科学院对SCI期刊进行的一种分类和评级。在学术界，中科院SCI分区被广泛应用于科研业绩奖励、职称评审等方面。许多高校和科研单位会按照中科院SCI分区的标准来加权计算科研成果的影响力。因此，对于科研工作者来说，了解中科院SCI分区的标准和方法，以及具体的分区结果，对于评估自己的科研成果和选择合适的期刊发表论文都非常重要。
CiteScore（或称为引用指数）是由全球著名学术出版商Elsevier于2016年12月基于Scopus数据源推出的期刊评价指标。CiteScore指数能够反映期刊在较长时间内的平均影响力。通过计算期刊过去四年内发表的文章被引用的次数，这使得该指标能够更准确地评估期刊的影响力和学术价值。
自引率的计算公式为：自引率 = （期刊自己发表的文章被自己引用的次数） / （期刊自己发表的文章总数）。其中，期刊自己发表的文章指的是该期刊所发表的所有论文，包括文章、综述、简报、通讯等各类论文。如果自引率过高，可能会影响到该期刊的学术声誉和权威性。
中科院分区表
中科院 SCI 期刊分区 2023年12月升级版
| Top期刊 | 综述期刊 | 大类学科 | 小类学科 |
| 否 | 否 | 生物学 3区 |
BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY
生化与分子生物学
3区
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JCR 分区（2023-2024年最新版）
| 按JIF指标学科分区 | 收录子集 | 分区 | 排名 | 百分位 |
| 学科：BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY | SCIE | Q1 | 76 / 313 |
75.9% |
| 按JCI指标学科分区 | 收录子集 | 分区 | 排名 | 百分位 |
| 学科：BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY | SCIE | Q1 | 60 / 313 |
80.99% |
CiteScore 分区（2024年最新版）
| CiteScore | SJR | SNIP | CiteScore 排名 | ||||||||||||
| 12.4 | 4.419 | 2.078 |
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文章摘录
- Effect of evolution of the C-terminal region on chaperone activity of Hsp70 Author: Zhang, Hong; Hu, Huimin; Wu, Si; Perrett, Sarah Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 1, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4549
- qNABpredict: Quick, accurate, and taxonomy-aware sequence-based prediction of content of nucleic acid binding amino acids Author: Wu, Zhonghua; Basu, Sushmita; Wu, Xuantai; Kurgan, Lukasz Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 1, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4544
- CMM-An enhanced platform for interactive validation of metal binding sites Author: Gucwa, Michal; Lenkiewicz, Joanna; Zheng, Heping; Cymborowski, Marcin; Cooper, David R.; Murzyn, Krzysztof; Minor, Wladek Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 1, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4525
- QuoteTarget: A sequence-based transformer protein language model to identify potentially druggable protein targets Author: Chen, Jiaxiao; Gu, Zhonghui; Xu, Youjun; Deng, Minghua; Lai, Luhua; Pei, Jianfeng Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 2, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4555
- Quantification of carboxylate-bridged di-zinc site stability in protein due ferri by single-molecule force spectroscopy Author: Wang, Zhiyi; Wang, Mengdie; Zhao, Zhongxin; Zheng, Peng Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 3, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4583
- Importance of aspartic acid side chain carboxylate-arginine interaction in substrate selection of arginine 2,3-aminomutase BlsG Author: Luo, Xiangkun; Wang, Xiankun; Zhang, Lina; Du, Aiqin; Deng, Zixin; Jiang, Ming; He, Xinyi Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 3, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4584
- Degradation mechanism of AtrA mediated by ClpXP and its application in daptomycin production in Streptomyces roseosporus Author: Xu, Wei-Feng; Sun, Chen-Fan; Gao, Wen-Li; Scharf, Daniel H.; Zhu, Chen-Yang; Bu, Qing-Ting; Zhao, Qing-Wei; Li, Yong-Quan Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 4, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4617
- Functional analysis of protein post-translational modifications using genetic codon expansion Author: Peng, Tao; Das, Tandrila; Ding, Ke; Hang, Howard C. C. Journal: PROTEIN SCIENCE. 2023; Vol. 32, Issue 4, pp. -. DOI: 10.1002/pro.4618
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